氨基酸分子式

百科名片

氨基酸

氨基酸（

aminoacid

）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物

功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物

质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基

的有机化合物。氨基连在

α-

碳上

的为

α-

氨基酸。天然氨基酸均为

α-

氨基酸。

科技名词定义

中文名称：氨基酸

英文名称：

aminoacid

定义

1

：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置，有

α

氨基酸和

β

氨基酸

等类型。参与蛋白质合成的常见的是

20

种

L-α-

氨基酸。

应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科）

定义

2

：羧酸分子中

α

碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。

应用学科：水产学（一级学科）；水产饲料与肥料（二级学科）

定义

3

：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置，有

α

氨基酸和

β

氨基酸

等类型。参与蛋白质合成的常见的是

20

种

L-α-

氨基酸。

应用学科：细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科）

本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布

氨基酸

简介

结构通式

分类

氨基酸的缩写符号

性质

基本反应及检测

对人体生命活动的作用

代谢途径

目录

简介

氨基酸（

Aminoacid

）是构成蛋白质

(protein)

的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具

有生化活性。蛋白质是生物

体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。

两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。氨基酸（

amino

acids

）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，

正如它的名字所说的那样。但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质

的结构单

位。在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨

基直接连接在

α

-

碳原子上，这种氨基酸被称为

α-

氨基酸。在自然界中共有

300

多种氨基酸，其中

α-

氨基酸

21

种。

α-

氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是

构成生命大厦的基本砖石之一。

构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子

下连有

氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同

一个碳原子上的氨基酸。氨基酸

(

氨基酸食品

)

是蛋白质

(

蛋白质食品

)

的基本

成分

。蜂王浆中含有

20

多种氨基酸。除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨

酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门

冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。科学家分析了蜂王浆

(

蜂王浆食品

)

中

29

种游离氨基酸及

其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的

58%

。

据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的

常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效

结构通式

氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由

20

种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为

L

－

α

－氨

基酸其中（脯氨酸是一种

L

－

α

－亚氨基酸），其结构通式如图（

R

基为可变基团）：

构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚

未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的

α

－碳原子均为不对称碳原子（即与

α

－碳原子键合的四个取代基各不相

同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（

D

－型与

L

－型两种构型）。

分类

20

种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团

R

的不同。通常根据

R

基团的化学结构或性质将

20

种氨基

酸进行分类

根据侧链基团的极性

1

、非极性氨基酸（疏水氨基酸）

8

种

编辑本段

编辑本段

编辑本段

氨基酸

丙氨酸（

Ala

）缬氨酸（

Val

）亮氨酸（

Leu

）异亮氨酸（

Ile

）脯氨酸（

Pro

）苯丙氨酸（

Phe

）

色氨酸（

Trp

）蛋氨酸（

Met

）

2

、极性氨基酸（亲水氨基酸）：

1

）极性不带电荷：

7

种

甘氨酸（

Gly

）丝氨酸（

Ser

）苏氨酸（

Thr

）半胱氨酸（

Cys

）

酪氨酸（

Tyr

）天冬酰胺（

Asn

）谷氨酰胺（

Gln

）

2

）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）

3

种赖氨酸（

Lys

）精氨酸（

Arg

）组氨酸（

His

）

3

）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）

2

种天冬氨酸（

Asp

）谷氨酸（

Glu

）

根据氨基酸分子的化学结构

1

、脂肪族氨基酸：

丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

2

、芳香族氨基酸

：苯丙氨酸、酪氨酸

3

、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸

4

、杂环亚氨基酸：脯氨酸

从营养学的角度

1

、必需氨基酸（

esntialaminoacid

）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的

需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的

20%

～

37%

。共有

8

种其作用分别是：

赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细

胞退化；

色氨酸：促进胃液及胰液的产生；

苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；

缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。

2

、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎

等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨

基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著

下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）

3

、非必需氨基酸（

nonesntialaminoacid

）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要

从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸的缩写符号

编辑本段

名称三字符号单字符号

丙氨酸

AlaA

精氨酸

ArgR

天冬氨酸

AspD

半胱氨酸

CysC

谷氨酰胺

GlnQ

谷氨酸

Glu/GlnE

组氨酸

HisH

异亮氨酸

IleI

甘氨酸

GlyG

名称三字符号单字符号

天冬酰胺

AsnN

亮氨酸

LeuL

赖氨酸

LysK

甲硫氨酸

MetM

苯丙氨酸

PheF

脯氨酸

ProP

丝氨酸

SerS

苏氨酸

ThrT

色氨酸

TrpW

名称三字符号单字符号

酪氨酸

TyrY

缬氨酸

ValV

性质

一般性质缬氨酸

无色晶体，熔点极高，一般在

200

℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨

酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不

能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

紫外吸收性质

氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。

20

种

Pr

——

AA

在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（

<22

0nm

）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（

220nm

—

300nm

）只有三种

AA

有光吸收能力，这三种氨基酸是苯

丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的

R

基含有苯环共轭双键系统。苯丙

AA

最大光吸收在

259nm

、酪

AA

在

278n

m

、色

AA

在

279nm

，蛋白质一般都含有这三种

AA

残基，所以其最大光吸收在大约

280nm

波长处，因此能利用分

光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在

280nm

处蛋白质

溶液吸光值与其浓度成正比。

酸碱性质

1

、两性解离与等电点

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分

子上带有能释放出质子的

NH3

正缬氨酸离子和能接受质子的

COO-

负离子，因此氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的

PH

值，改变

PH

值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，

也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的

溶液

PH

值称为该

AA

2

、解离常数

解离式中

K1

和

K2

′分别代表

α

－碳原子上

-COOH

和

-NH3

的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条

件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。

氨基酸解离常数列表：

缩写中文译名支链分子量等电点

羧基解离常数氨基解离常数

Pkr(R)R

基

GlyG

甘氨酸亲水性

75.076.062.359.78-H

AlaA

丙氨酸疏水性

89.096.112.359.87-CH3

ValV

缬氨酸疏水性

117.156.002.399.74-CH-(CH3)2

LeuL

亮氨酸疏水性

131.176.012.339.74-CH2-CH(CH3)2

IleI

异亮氨酸疏水性

131.176.052.329.76-CH(CH3)-CH2-CH3

编辑本段

PheF

苯丙氨酸疏水性

165.195.492.209.31-CH2-C6H5

TrpW

色氨酸疏水性

204.235.892.469.41-C8NH6

TyrY

酪氨酸疏水性

181.195.642.209.2110.46-CH2-C6H4-OH

AspD

天冬氨酸酸性

133.102.851.999.903.90-CH2-COOH

AsnN

天冬酰胺亲水性

132.125.412.148.72-CH2-CONH2

GluE

谷氨酸酸性

147.133.152.109.474.07-(CH2)2-COOH

LysK

赖氨酸碱性

146.199.602.169.0610.54-(CH2)4-NH2

GlnQ

谷氨酰胺亲水性

146.155.652.179.13-(CH2)2-CONH2

MetM

甲硫氨酸疏水性

149.215.742.139.28-(CH2)-S-CH3

SerS

丝氨酸亲水性

105.095.682.199.21-CH2-OH

ThrT

苏氨酸亲水性

119.125.602.099.10-CH(CH3)-OH

CysC

半胱氨酸亲水性

121.165.051.9210.708.37-CH2-SH

ProP

脯氨酸疏水性

115.136.301.9510.64-C3H6

HisH

组氨酸碱性

155.167.601.809.336.04

ArgR

精氨酸碱性

174.2010.761.828.9912.48

3

、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离

解离原则：先解离

α-COOH

，随后其他

-COOH

；然后解离

α-NH3+

，随后其他

-NH3

。总之羧基解离度大于氨

基，

α-C

上基团大于非

α-C

上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解

离常数的对数的算术平均值。一般

PI

值等于两个相近

PK

值之和的一半。如天冬氨酸赖氨酸。

4

、氨基酸的酸碱滴定曲线

以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液

PH

为

5.97

，分别用标准

NaOH

和

HCL

滴定，以溶液

PH

值为纵坐

标，加入

HCL

和

NaOH

的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在

PH=2.34

和

PH

=9.60

处有两个拐点，分别为其

PK1

和

PK2

。规律：

pH

′时

,[R]>[R

±

]>[R];pH>pK2

′时，

[R]>[R

±

]>[R+];

pH=pI

时，净电荷为零，

[R]=[R-];pH

时，净电荷为“

+

”；

pH>pI

时，净电荷为“

-

”。

基本反应及检测

1

、茚三酮反应（

ninhydrinreaction

）

编辑本段

试剂颜色备注

茚三酮

（弱酸环境加热）紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色）（检验

α

－氨基）

2

、坂口反应（

Sakaguchireaction

）

α-

萘酚

+

碱性次溴酸钠红色

（检验胍基精氨酸有此反应）

3

、米隆反应（又称米伦氏反应）

HgNO3+HNO3+

热红色（检验酚基酪氨酸有此反应，未加热则为白

色）

4

、

Folin-Ciocalteau

反应（酚试剂反应）

磷钨酸

-

磷钳酸蓝色（检验酚基酪氨酸有此反应）

5

、黄蛋白反应

浓硝酸煮沸黄色（检验苯环酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）

6

、

Hopkin-Cole

反应（乙醛酸反应）

加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸

乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环（检验吲哚基色氨酸有此反应）

7

、

Ehrlich

反应

P-

二甲氨基苯甲醛

+

浓盐酸蓝色（检验吲哚基色氨酸有此反应）

8

、硝普盐试验

Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+

稀氨水

红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）

9

、

Sulliwan

反应

1

，

2

萘醌、

4

磺酸钠

+Na2SO3

红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）

10

、

Folin

反应

1

，

2

萘醌、

4

磺酸钠在碱性溶液深红色（检验

α

－氨基酸）

肽键

（

peptidebond

）

:

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（

peptide

）

:

两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋

白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为

2

个、

3

个和

4

个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽

等，一般含

10

个以下氨基酸组成的称寡肽（

oligopeptide

），由

10

个以上氨

基酸组成的称多肽（

polypeptide

），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和

丙氨酸

羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称

为氨基酸残基（

aminoacidresidue

）。

多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游

离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的

α

－氨基和

α

－羧

基，故又称为多肽链

的

N

端（氨基端）和

C

端（羧基端），书写时一般将

N

端写在分子的左边，并用（

H

）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残

基依次编号，而将肽链的

C

端写在分子的右边，并用（

OH

）来表示。目前

已有约

20

万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定

了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或

药理作用。

多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽

在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及

使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其

γ

－羧基与半胱氨酸的

α

－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与

氧化型两种谷胱甘肽。

近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作

用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关

系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学

中引人瞩目

的研究领域之一。

多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般

少于

50

个，而蛋白质大多由

100

个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量

上也没有严格的分界线

，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对

稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有

相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此

一般将胰岛素

划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因

其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白

质不完全水解的产物。

8

、环酮、其制备以及其在合成

目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖

相似，是

主动转运，且都是同

Na+

转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在

于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。

缬氨酸

亮氨酸

异亮氨酸

对人体生命活动的作用

氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，

与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。

人体构成基本物质之一

作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。

生命代谢的物质基础

生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋

白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成

水肿

，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，

它是生命的第一要素。

蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就

可导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，

如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生机体代谢障碍

。精氨酸和瓜氨

酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升

高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能

充足仍

不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些

作用：①合成组织蛋白

质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③

转变为碳水化合物和脂肪

；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因

此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对

于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢

就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需

要。

含有氨基酸的食物

氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类

,

像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、

等。另外

,

像豆类

,

豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多

编辑本段

甲硫氨酸

脯氨酸

牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬

动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等

*

玉米

中严重缺乏赖氨酸

代谢途径

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：

脱氨基作用

主要在肝脏中进行：包括如下几种过程：

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的

H2O2

有毒，在过氧化氢酶

催化下，

生成

H2OO2

，解除对细胞的毒害。

（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱

氨基；⑤氧化

-

还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸

、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

（三）转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除

Gly

、

Lys

、

Thr

、

Pro

外，大部分氨基酸都能参与

转氨基作用。

α-

氨基酸和

α-

酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生

成相应的氨基酸。

（四）联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需

要。机体借助联合脱氨基作用

可以迅速脱去氨基：

1

、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的

α-

氨

基先转到

α

-

酮戊二酸上，生成相应的

α-

酮酸和

Glu

，然后在

L-Glu

脱氨酶催化下，脱氨基生成

α-

酮戊二酸，并释放

出氨。

2

、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为

主。

脱羧作用

生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有

一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功

能，如脑组织中

L-Glu

脱羧生成

r-

氨基丁酸，是重要的神经递质。

His

脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压

的作用。

Tyr

脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛

和氨。

因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维

持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾

病的发生或生命活动终止。

对应的密码子表

密码子（

codonm

），

RNA

分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。科

编辑本段

编辑本段

学家已经发现，信使

RNA

在细胞中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序。也就是说，信使

RNA

分子中的

四种核苷酸

(

碱基

)

的序列能决定蛋白质分子中的

20

种氨基酸的序列。碱基数目与氨基酸种类、数目的对应关系是

怎样的呢？为了确定这种关系，研究人员在试管中加入一个有

120

个碱基的信使

RNA

分子和合成蛋白质所需的一

切物质，结果产生出一个含

40

个氨基酸的多肽分子。可见，信使

RNA

分子上的三个碱基能决定一个氨基酸。

密码子表：

第二个字母

第一个字母

UCAG

第三个字母

U

苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸

U

U

苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸

C

U

亮氨酸丝氨酸终止终止

A

U

亮氨酸丝氨酸终止色氨酸

G

C

亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸

U

C

亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸

C

C

亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸

A

C

亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸

G

A

异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸

U

A

异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸

C

A

异亮氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸

A

A

甲硫氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸

G

A

（起始）

G

缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸

U

G

缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸

C

G

缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸

A

G

缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸

G

G

（起始）

常见的20种氨基酸

中文名称英文名称

符号与

缩写

分子量侧链结构分类

丙氨酸AlanineA或Ala89.079

CH

3

-

脂肪族类

精氨酸ArginineR或Arg174.188

HN=C(NH

2

)-NH-(CH

2

)

3

-

碱性氨基酸类

天冬酰胺AsparagineN或Asn132.104

H

2

N-CO-CH

2

-

酰胺类

天冬氨酸AsparticacidD或Asp133.089

HOOC-CH

2

-

酸性氨基酸类

半胱氨酸CysteineC或Cys121.145

HS-CH

2

-

含硫类

谷氨酰胺GlutamineQ或Gln146.131

H

2

N-CO-(CH

2

)

2

-

酰胺类

谷氨酸GlutamicacidE或Glu147.116

HOOC-(CH

2

)

2

-

酸性氨基酸类

甘氨酸GlycineG或Gly75.052H-脂肪族类

组氨酸HistidineH或His155.141

N=CH-NH-CH=C-CH2-

|_____|

碱性氨基酸类

异亮氨酸IsoleucineI或Ile131.160

CH

3

-CH

2

-CH(CH

3

)-

脂肪族类

亮氨酸LeucineL或Leu131.160

(CH

3

)

2

-CH-CH

2

-

脂肪族类

赖氨酸LysineK或Lys146.17

H

2

N-(CH

2

)

4

-

碱性氨基酸类

蛋氨酸MethionineM或Met149.199

CH

3

-S-(CH

2

)

2

-

含硫类

苯丙氨酸PhenylalanineF或Phe165.177Phenyl-CH2-芳香族类

脯氨酸ProlineP或Pro115.117

-N-(CH2)3-CH-

|________|

亚氨基酸

丝氨酸SerineS或Ser105.078

HO-CH

2

-

羟基类

苏氨酸ThreonineT或Thr119.105

CH

3

-CH(OH)-

羟基类

色氨酸TryptophanW或Trp204.213

Phenyl-NH-CH=C-CH2-

|________|

芳香族类

酪氨酸TyrosineY或Tyr181.1764-OH-Phenyl-CH2-芳香族类

缬氨酸ValineV或Val117.133

CH

3

-CH(CH

2

)-

脂肪族类

常见的α-氨基酸

氨基酸构造式代号常用符号pＩ

甘氨酸(α-氨基乙酸)甘Gly5.97

丙氨酸（α-氨基丙酸）丙Ala6.02

缬氨酸（β-甲基-α-氨

基丁酸）

缬Val5.96

亮氨酸（γ-甲基-α-氨

基戊酸）

亮Len5.98

异亮氨酸（β-甲基-α-

氨基戊酸）

异Lle6.02

脯氨酸（α-羧基四氢吡

咯）

脯Pro6.30

苯丙氨酸（β-苯基-α-

氨基丙酸）

苯Phe5.48

色氨酸[α-氨基-β-

（3-吲哚基）丙酸]

色

Try

(Trp)

5.89

蛋氨酸（α-氨基-γ-甲

硫基丁酸）

蛋Met5.74

丝氨酸（α-氨酸-β-羟

基西丙酸）

丝Ser5.68

苏氨酸（α-氨基-β-羟

基丁酸）

苏Thr6.18

半胱氨酸（α-氨基-β-

巯基丙酸）

半Cys5.07

酪氨酸[α-氨基-β-

（对羟苯基）丙酸]

酪Tyr5.66

天门冬酰胺（α-氨基丁

酰胺酸）

天酰Asn5.41

谷氨酰胺（α-氨基戊酰

胺酸）

谷酰Gln5.65

天门冬氨酸（α-氨基丁

二酸）

天Asp2.77

谷氨酸（α-氨基戊二

酸）

谷Glu3.22

赖氨酸（α，ε-二氨基

已酸）

赖Lys9.74

组氨酸[（α-氨基-β-

（4-噗唑基）丙酸]

组His7.59

傅氨酸（α-氨基，δ-

胍基戊酸）

精Arg10.76